[여러가지 화합물]생물 고분자 1부

생물고분자들은 단백질, 다당류 또는 탄수화물, 지질 그리고 핵산으로 대별되며 이들은 거대한 분자로써 분자량이 수백만 원자단위에 이르는 경우도 있다. 그러나 이들 생물고분자들의 구조를 살펴보면 단순한 공통점이 발견되는데 예를 들면 작고 동일한 분자들이 공유결합에 의하여 선형적으로 결합하고 있음을 알 수 있다.

그림 1 고분자의 가능한 몇 가지 입체구조들

생물고분자를 형성하는 단분자들은 주로 축합반응에 의하여 공유결합을 만들게 된다. 생물고분자들의 삼차원 구조는 이분자들의 물리화학적인 성질과 생물학적인 기능을 결정하는데 매우 기본적이며 이론적으로 상당히 다양한 구조를 가질 수 있다.

분자의 삼차원구조(conformation)란 분자를 형성하고 있는 원자들이 원자와 원자를 연결하고 있는 단일결합(single bond)축을 중심으로 회전함으로써 삼차원 구조 중에 단지 한 개의 삼차원 구조만이 가장 안정한 상태가 되며 실제 수용액 속에서는 가장 안정한 삼차원 구조로 있게 된다. 만일 생물고분자가 그 정상적인 삼차원 구조를 상실하게 되면 그 분자의 물리 화학적인 성질이 다르게 되며 생물학적인 기능도 다르게 되는 것이다. 변성(denaturation)이란 바로 정상적인 삼차원 구조 및 기능의 상실을 말하는 것이다. 따라서 정상적 삼차원 구조를 파괴시키는 화학 물질들은 생체분자 및 조직에 큰 손상을 주게 되며. 산, 염기, 비극성용매, 각종 세제 등은 이에 속한다.

그림 2 계란을 가열하여 단백질이 변성된 모습

고분자의 삼차원 구조결정은 비공유성 결합에 의해서도 좌우되는데, 예를 들면 수소 결합이라던가 이온결합과 같은 것들이 있다. 마지막으로 삼차원구조형성에 중요한 역할을 하는 요인이 분자와 분자간의 수소성 상호작용(hydrophobic interaction)인데 수용액에서는 물분자와의 상호접촉을 최소화 시키기 위한 분자간의 집단형성으로 나타난다.

하나의 예로써 비누의 구성 분자들이 물 속에서 자발적으로 구형 집단체제를 만드는 것인데 이는 비누분자의 소수성부분이 물과의 상호작용을 피하여 안으로 배향되며 친수성 분자부위는 물 쪽으로 배향하게 됨으로써 가능하게 되는 것이다. 이와 같이 형성된 구형의 분자 집합체를 미셀(micelles)이라고 부르며 상당히 안정하여 물속에서 무한정 부유할 수 있게 된다. 우리는 다음에 이와 같은 소수성 상호작용이 어떻게 단백질 및 핵산의 삼차원 구조에 관계되며 생체막을 구성하는 지질의 구조 및 기능과도 관계된다.

그림 3 세제들이 물속에서 미셀을 형성하는 모습

단백질(Proteins)

단백질은 아미노산으로 구성된 고분자 화합물로써 분자량이 6000에서 수백만에 이르는 매우 큰 분자이다. 단백질은 금속이온 또는 비타민 계열의 유기화합물 등을 포함하는 경우도 있다. 단백질은 세포나 기관에서 구조적으로 또는 기능적으로 매우 중요한 역할을 담다하고 있다. 예를 들면 골격을 구성하는 단백질은 주요 구조 단백질이며 어떤 단백질은 효소로서 특정 신진대사반응을 촉진시키고 어떤 단백질은 혈액에서 또는 세포막에서 물질을 운반하는 역할을 하며 어떤 단백질은 홀몬으로서 체내 활성도를 촉진시키기 위한 화학 정보를 전달하는 역할을 하기도 한다. 예를 들면 인슈린(그림 4.11)이라던가 글루카곤과 같은 홀몬은 췌장에서 만들어지며 혈당 농도를 조절하기 위하여 분비되어진다.

동물 인슈린의 단백질 서열구조

아미노산

아미노산은 NH3+와COO-기를 가지고 있는 분자로서 단백질을 구성하는 단분자이며 단백질 기본골격은 α-아미노산들이다. α-아미노산의 일반적인 구조는 다음과 같다.

α-아미노산의 구조

여기서 카복시 탄소 바로 옆에 인접해 있는 탄소원자를 α-탄소라 하며 반드시 하나의 아민기를 가지고 있다. 아미노산은 생체조직 내의 pH 즉 중성에 가까운 pH에서는 이온쌍을 형성하여 이온화된 구조를 갖게 된다.

카복시기는 상당히 강한 산으로써 중성 pH에서 양성자(H+)를 쉽게 내놓을 수 있게 되며 반대로 아민기는 강한 염기로써 양성자와 쉽게 결합할 수 있게 된다. 만일 아미노산이 상성용액에 녹아 있다면 COO-양성자와 결합하여 즉 -COO-+ H+ ↔ -COOH와 같은 반응을 진행시킬 것이며 이 반응의 평형 상수값 (Ka)에 따라 결합력의 차이가 있다. 마찬가지로 염기성 용액에서 -NH3+기는 다음과 같은 반응에 의해 양성자를 잃게 되는데 이 때 양성자를 잃는 정도는 이반응의 평형상수에 따라 좌우된다.

여기서 우리는 아미노산의 총 전하량이 용액의 pH에 따라 결정되어진다는 사실을 기억해 둘 필요가 있다. 4개의 치환기가 각 각 다르게 결합되어 있는 탄소원자를 가지고 있는 유기화합물을 키랄 또는 광학적으로 활성화되어 있다고 말하는데 이런 화합물은 실제 분자와 그의 거울상이 서로 포개어지지 않는 이성질체로 존재할 수 있게 된다. 이런 이성질체들을 거울상체들 또는 D, L-이성질체들이라고 한다. 글리신을 제외한 모든 아무노산들은 광학적으로 활성이며 D-이성체 또는 L-이성체로 존재할 수 있다. 그러나 단백질을 구성하고 있는 모든 아미노산들은 L-아미노산임을 기억해야한다 아미노산의 구조를 지금까지 평면적으로 표시하여 설명하였으나 이들은 정사면체 구조에 가까운 삼차원 구조로 존재하고 있다.

단백질을 구성하고 있는 아미노산들은 펩티드 결합에 의하여 연결되어 있는데 이 펩티드 결합은 한 아미노산의 카복시기와 다음 아미노산의 아민기가 축합반응에 의해 (CONH)와 같은 결합을 이루는 것을 말하며 다음 반응으로 표시될 수 있다.

상기 그림에 나타낸 팹티드 결합의 경우는 두 개의 아미노 팹티드 결합하여 만든 디팹티드 결합의 예이며 세 개의 아미노산으로 만들어지는 트리팹티드 그리고 상당히 많이 아미노산이 모여서 폴리팹티드도 만들 수 있게 된다. 생체단백질을 구성하는 20가지의 아미노산 (표)들은 각기 다른 R그룹 곁가지를 가지고 있으면 이들 R그룹의 결합이나 소수성 상호작용을 통하여 단백질의 입체구조가 결정되어진다. 이들 중 9개 아미노산들은 비극성의 R그룹을 가지고 있으며 이들의 구조 및 이름이 다음에 표시되어 있다. 나머지 11개의 아미노산들은 극성의 R그룹을 가지고 있으며 쉽게 이온화될 수 있고 수소결합을 만들 수 있다.