[아미노산과 단백질 화학] 아미노산(Amino acid) - 1부

아미노산의 종류

분자 중에 아미노기(-NH₂)와 카르복시기(-COOH)를 가지는 화합물을 아미노산이라 한다. 천연에 존재하는 대부분의 단백질은 20 종류의 아미노산으로 구성되어 있다. 이들은 모두 α-탄소에 아미노기와 카르복시기가 결합되어 있고 L-형의 입체구조를 가지고 있어 L-α-아미노산이라 하며 다음과 같은 일반식으로 나타낼 수 있다.

L-α-아미노산의 일반식 일반적으로 아미노산은 생리적 pH 범위에서 카르복시기가 양성자(proton)를 방출한 형태로 존재하고 아미노기는 양성자를 수용한 형태로 존재한다. 각각의 아미노산은 특유한 측쇄(R)를 가지고 있으며 이 측쇄의 특성에 따라 6가지로 분류할 수 있다.

그룹 Ⅰ의 아미노산은 모두 측쇄가 C와 H만으로 된 탄화수소를 가지고 있어 비극성이고 소수성(hydrophobic)이다. 

그룹 Ⅱ의 아미노산은 측쇄에 카르복시기 또는 아미드기(-CONH2)를 가진 극성의 친수성 (hydrophilic) 아미노산이다. Glutamic acid와 aspartic acid의 측쇄는 산성을 띠므로 산성아미노산이라고도 하며 Glutamine과 asparagine은 각각 glutamic acid와 aspartic acid 측쇄 카르복시기가 아미드기로 된 아미노산이다. 

그룹 Ⅲ의 아미노산은 측쇄에 질소원자가 있는 작용기, 즉 아미노기, 구아니딜(guanidyl)기, 이미다졸(imidazole)기를 가지고 있다. 이 그룹의 아미노산은 염기성아미노산이라고도 한다. 5-hydroxylysine은 collagen, trypsin, chymotrypsin에 존재하는 특수한 아미노산으로 아미노기와 히드록시기를 가져 친수성이 강하다.

그룹 Ⅳ의 아미노산은 히드록시기, 티올(Thiol, -SH)기, sulfide(-S-), disulfide(-S-S-) 결합을 가지고 있다. Methionine과 cystine은 소수성아미노산이다. 그룹 Ⅴ는 방향족고리(benzene 고리, indole 고리 등)를 가진 소수성의 아미노산이다. Phenylalanine과 tryptophan은 중성아미노산이고 tyrosine은 phenol성 히드록시기를 함유하는 약산성의 측쇄를 가지고 있다. 

끝으로 그룹 Ⅵ의 proline은 pyrrolidine 고리에 카르복시기가 붙은 구조를 하고 있다. 입체구조는 L-α-아미노산이 고리형으로 된 구조이다. 4-hydroxyproline은 특수한 아미노산으로 collagen과 gelatin에 존재한다.

한편 단백질에 함유되어 있지 않으나 생체 내에서 여러 가지 생리활성물질로 작용하거나 대사 중간체로 존재하는 특별한 아미노산이 있다. Homocysteine은 methionine 생합성, homoserine은 threonine과 methionine 생합성, ornithine, citrulline, argininosuccinate는 요소 생합성의 중간체이다. 

3,4-Dihydroxyphenylalanine(DOPA)는 melanin 중간체 및 신경전달물질로 작용하며thyroxine은 갑상선호르몬의 전구물질이다. β-Alanine은 pantothenate와 coenzyme A의 구성성분이고 taurine은 담즙산과 결합하여 존재하는 성분이다. 그리고γ-Aminobutyrate는 신경전달 물질로 작용하며 5-Hydroxytryptophan은 신경전달에 관여하는 serotonin의 전구물질이다.

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